Лекарство от всех видов рака появится через 3-4 года

Лекарство от всех видов рака появится через 3-4 года

В Государственном научно-исследовательском институте особо чистых препаратов Федерального медико-биологического агентства (ФМБА) России завершаются доклинические испытания «Белка теплового шока» — лекарства, которое может совершить революцию в онкологии. Это принципиально новое средство для лечения злокачественных опухолей, полученное с помощью биотехнологий. Ученые предполагают, что оно поможет людям с неизлечимыми сегодня опухолями. Успех в создании препарата был достигнут с помощью космического эксперимента. Об этом корреспонденту «Известий» Валерии Нодельман рассказал замдиректора института по научной работе, член-корреспондент РАН, доктор медицинских наук, профессор Андрей Симбирцев.

— Что является основным действующим веществом нового лекарства от злокачественных образований?

— Наш препарат имеет рабочее название «Белок теплового шока» — по основному действующему веществу. Это молекула, которая синтезируется любыми клетками организма человека в ответ на различные стрессорные воздействия. О ее существовании ученые знали давно. Первоначально предполагалось, что белок может только защищать клетку от повреждения. Позже выяснилось, что помимо этого он обладает уникальным свойством — помогает клетке показывать свои опухолевые антигены иммунной системе и тем самым усиливает противоопухолевый иммунный ответ.

— Если организм вырабатывает такие молекулы, почему же он сам не справляется с раком?

— Потому что количество этого белка в организме минимально. Его недостаточно для достижения терапевтического эффекта. Также невозможно просто забрать эти молекулы из здоровых клеток, чтобы ввести в больные. Поэтому была разработана особая биотехнология по синтезированию белка в количестве, необходимом для создания препарата. Мы выделили ген человеческой клетки, который отвечает за производство белка, и клонировали его. Затем создали штамм-продуцент и заставили бактериальную клетку синтезировать человеческий белок. Такие клетки хорошо размножаются, что позволило нам получить неограниченное количество белка.

— Ваше изобретение состоит в создании технологии получения «Белка теплового шока»?

Читайте далее: http://izvestia.ru/news/668274#ixzz4aEqBSOfg— Не только. Мы также смогли изучить его структуру, расшифровать механизм противоопухолевого действия на молекулярном уровне. ФМБА обладает уникальной возможностью проводить медицинские исследования с помощью космических программ. Дело в том, что для рентгеноструктурного анализа действия белка необходимо сформировать из него сверхчистый кристалл. Однако в условиях земного притяжения получить его невозможно — белковые кристаллы растут неравномерно. Родилась идея вырастить кристаллы в космосе. Такой эксперимент был проведен в 2015 году. Мы упаковали сверхчистый белок в капиллярные трубочки и отправили их на МКС. За шесть месяцев полета в трубочках сформировались идеальные кристаллы. Они были спущены на землю и проанализированы в России и Японии (там есть сверхмощное оборудование для рентгеноструктурного анализа).

— А эффективность препарата уже доказана?

— Мы провели опыты на мышах и крысах, у которых развивались меланомы и саркомы. Курсовое введение препарата в большинстве случаев приводило к полному излечению даже на поздних стадиях. То есть уже можно с уверенностью сказать, что белок обладает необходимой для лечения рака биологической активностью.

— Почему вы думаете, что «Белок теплового шока» поможет не только при саркоме, но и при других видах злокачественных образований?

— В основе нового препарата — молекула, которая синтезируется всеми видами клеток. Никакой специфичности у нее нет. На другие виды опухолей препарат будет действовать благодаря этой универсальности.

— Нужно ли будет для создания препарата каждый раз отправлять белок в космос?

— Нет. Создание кристалла в невесомости требовалось только для научного этапа разработки препарата. Космический эксперимент лишь подтвердил, что мы на правильном пути. А производство будет исключительно земным. Собственно, мы уже изготавливаем препарат на производственных участках НИИ. Он представляет собой раствор белка, который можно вводить пациентам. Мышам мы вводим его внутривенно. Но, возможно, во время клинических испытаний найдем более эффективные подходы — например, оптимальной может оказаться адресная доставка белка в опухоль.

— Есть ли побочные эффекты у нового препарата?

— Пока никаких проблем не выявлено. Во время тестирования «Белок теплового шока» не проявил токсичности. Но окончательно мы сможем сделать вывод о полной безопасности препарата только после завершения доклинических исследований. На это потребуется еще год.

— И потом вы сможете начать клинические испытания?

— Это целиком зависит от того, удастся ли нам найти источник их финансирования. На доклинический этап мы получили грант от Министерства образования и науки. Клинические исследования стоят очень дорого — около 100 млн рублей. Обычно они проводятся на условиях софинансирования: находится частный инвестор, который вкладывает средства, а государство возвращает 50% в случае успешного завершения. Мы рассчитываем на поддержку Минпромторга или Минздрава.

— А частный инвестор уже найден?

— Нет. Нам предстоит большая работа с его поисками. Можно было бы предложить японцам выступить инвесторами, но хочется начать с России, так как это отечественная разработка. Будем стучаться во все двери, потому что препарат уникальный. Мы стоим на пороге открытия совершенно нового средства лечения рака. Оно позволит помочь людям с неизлечимыми опухолями.

— Ведутся ли подобные разработки за рубежом?

— Мы слышали о попытках получить препарат «Белка теплового шока» в разных странах. Такие работы ведутся, например, в США, Японии. Но пока никто не опубликовал их результаты. Я надеюсь, что сейчас мы опережаем в этом вопросе зарубежных коллег. Главное — не остановиться на этом пути. А это может случиться только по одной причине — из-за нехватки финансирования.

— Когда реально, при всех благоприятных обстоятельствах, человечество сможет получить лекарство от рака?

— Полные клинические испытания обычно проходят два-три года. К сожалению, быстрее не получится — это серьезное исследование. То есть с учетом финальной стадии доклинических исследований пациенты получат новое лекарство через три-четыре года.

Читать еще:  Лебедев в г лечение рака

Белки теплового шока лечение от рака

Белки теплового шока (heat shok proteins HSPs) широко распространены в живой природе и являются одними из наиболее консервативных молекул биосферы. Основная функция HSPs — защита биологических систем от повреждающих стрессорных воздействий. В процессе эволюции эукариот некоторые HSPs приобрели функции, позволившие им интегрироваться в систему иммунитета.
Роль HSPs во взаимодействии механизмов врожденного и приобретенного иммунитета определяется способностью HSPs перехватывать антигенные пептиды и репрезентировать их с помощью ДК Т-лимфоцитам в контексте молекул МНС.

Белки теплового шока обеспечивают важные жизненные функции и представлены у всех живых организмов. Продукты генов, наименованные белками теплового шока или белками клеточного стресса, вырабатываемые в условиях гипертермии, изначально были идентифицированы как молекулы, вырабатываемые в ответ на присутствие в клетках белков с нарушенной конформацией. Затем было установлено, что HSPs играют роль шаперонов в нековалентной сборке и демонтаже других макромолекулярных структур, хотя сами не являются перманентными компонентами этих структур при выполнении своих биологических функций.

Реакция белков теплового шока зафиксирована не только в условиях гипертермии, но также при оксидативном стрессе, ацидозе, ишемии, гипоксии-гипероксии, энергетическом истощении клеток и т п. В этих условиях HSPs высвобождаются из некротизированных клеток при разрушении ткани или лизисе инфицированных клеток.

Благодаря особенности распознавания гидрофобных аминокислотных последовательностей на поверхности белков, как предупредительного сигнала о конформационной их нестабильности, HSPs способны осуществлять такие жизненно важные функции, как участие в обеспечении пространственной организации белковых молекул (фолдинге), их стабилизации, коррекции конформационных изменений (рефолдинге), транслокации белков через мембраны внутриклеточных органелл, предотвращении белковой агрегации и деградации нестабильных белков. Наряду с этим, HSPs проявляют антиапоптотическую активность. В совокупности, HSPs выполняют роль буферной системы, противодействующей стохастическим и потенциально дестабилизирующим факторам клеточного окружения.

HSPs играют важную роль в индукции иммуного ответа, в особенности врожденного иммунитета: усиливают активность NK-клеток, созревание АПК и продукцию цитокинов. Пептидные фрагменты расщепляющихся белковых молекул перехватываются HSPs и, в конечном итоге, претерпевая процессинг в АПК, индуцируют реакции адаптивного иммунитета. Таким образом, через активацию АПК и участие в процессинге антигена белки теплового шока интегрируют реакции врожденного и приобретенного (адаптивного) иммунитета.

Иммуностимулирующие свойства проявляют HSP про- и эукаритического происхождения. Способностью к индукции иммунного ответа обладают представители нескольких семейств HSP (кальретикулин, HSP10, HSP60, HSP70, HSP90, HSP100 и HSP170).

Шаперонная функция белков теплового шока осуществляется не только в процессе биогенеза других белков, но и при иммунном ответе на антигены. Изменение окружающей среды при инфицировании создает стрессорную ситуацию как для вторгшегося патогена, так и для клеток хозяина, что проявляется в обоюдной интенсификации синтеза и функциональной активности белков теплового шока. Молекулярные шапероны бактерий выступают в роли лигандов для рецепторов на поверхности клеток хозяина.

HSPs могут быть распознаны TLR2, TLR4. Другие др96, HSP90 и HSP70, взаимодействуют с антигенпрезентирующими клетками через общий рецептор, CD91. HSP-шаперонные пептиды проникают в макрофаг/дендритные клетки через CD91, процессируются и презентируются вместе с молекулами МНС I и МНС II. Это вызывает активацию CD4 и CD8 Т-клеток. HSP-ДК взаимодействие через CD91 ведет к созреванию дендритных клеток и секреции ряда цитокинов.

В результате взаимодействия рекомбинантного HSP 70 М tuberculosis с TLR-2 и TLR-4 in vitro запускается сигнальный каскад с вовлечением адапторных белков MyD88, TIRAP, TRIF и TRAM в эндотелиоцитах человека и в макрофагах мышей происходит активация фактора транскрипции NF-кВ.

Представленный в эндоплазматическом ретикулуме эукариот, шаперон GRP94/gp96 через взаимодействие с TLR-2 и TLR-4 активирует дендритные клетки к инициации CD8′ Т-лимфоцитарного ответа. При этом усиливается экспрессия MICA/B молекул, взаимодействующих с NKG2D рецептором, представленным на поверхности CD8, но не СD4*Т-клеток. При взаимодействии TLR7 с HSP70, активно секретируемым, так и освобождаемым при некротической гибели клеток млекопитающих, усиливается фагоцитарная функция макрофагов. Данный эффект проявляется за несколько минут и выражается не только в стимуляции фагоцитоза, но также и функции представления антигена Т-клеткам через сигнальные пути, опосредуемые фосфоинозитид 3-киназой и р38 МАР-киназой.

В осуществлении презентации антигена хелперным Т-клеткам принимают участие также зрелые В-лимфоциты, экспрессирующие TLR-2 и TLR-4. Они отвечают на LPS, пептидогликан, HSP60 повышением экспрессии МНС II и костимуляторных молекул. HSP 60 человека, но не GroEL E. coli или HSP65 М. tuberculosis индуцируют пролиферацию наивных В-клеток мышей и секрецию ими IL-6 и IL-10.

На сегодняшний день многие рецепторы, распознающие паттерны известных PAMPs прокариотов, грибков, вирусов, простейших патогенов остаются еще не охарактеризованными. Существует взаимосвязь между фагоцитозом и экспрессией TLRs, поскольку активация сигналов через TLR усиливает фагоцитарные процессы, а фагоцитоз модулирует последовательность активации TLR.

Является очевидным, что еще неопределенные молекулярные паттерны могут искажать или направлять адаптивный имунный ответ по Тh-2 типу Возможно, что отсутствие сигналов (например — PAMPs), подобно дефициту своих МНС I для NK-клеточной активации является стимулом для запуска иммунитета второго типа.

Индукция сигналов через Toll-подобные рецепторы может обеспечивать не только защиту организма от различных инфекций. Нарушение функции проводимости данных сигналов приводит к развитию целого ряда патологических процессов в организме. Например, чрезмерная продукция провоспалительных цитокинов эндогенными лигандами может стать причиной развития хронического воспаления, аутоиммунных заболеваний, таких как болезнь Крона, диабет типа 1, атеросклероз. Изменение баланса в сторону провоспалительных цитокинов, вероятно, обусловлено развитием локальных отеков и воспалительных реакций в ЦНС инициированных провоспалительными цитокинами (TNF-a или IL-1p). В формировании длительно сохраняющихся неврологических нарушений принимают участие несколько цитокинов, которые потенцируя продукцию и действие друг друга, дольше сохраняются в циркуляции.

Читать еще:  Катарантус розовый в лечении рака

Постоянное присутствие цитокинов поддерживает хронический воспалительный процесс в ЦНС, сопровождающийся демиелинизацией, а в ряде случаев и гибелью нейронов.

Средства биологической терапии рака желудка

Биологические препараты – это лекарства, которые разработаны на основе естественных веществ организма человека. Сейчас изучаются:

  • Моноклональные антитела
  • Лекарства, которые блокируют сигналы, необходимые для роста опухоли
  • Бортезомиб (Велкейд)
  • Герцептин
  • Эверолимус
  • Ингибиторы белков теплового шока

Моноклональные антитела

Молоклональные антитела (МА) – это белки, созданные в лаборатории из одной копии человеческих антител. В исследовании REAL3 изучается применение МА под названием панитумумаб (Вектибикс). Это лекарство действует наподобие блокатора фактора роста. Исследователи хотят узнать, будет ли схема химиотерапии EOX (эпирубицин, оксалиплатин и капецитабин) работать лучше при распространенном раке желудка, если к ней добавить панитумумаб. Если у пациента рак желудка 3 или 4 степени, который не может быть вылечен хирургически или сочетанным применением химио- и радиотерапии, он можете присоединиться к данному исследованию.

Моноклональные антитела воздействуют на факторы роста – белки, которые обеспечивают рост новых сосудов. Лекарства, которые останавливают рост новых сосудов, называются антиангиогенными. (Ангиогенез – это рост новых кровеносных сосудов). Новые сосуды необходимы раковой опухоли для получения достаточного количества питательных веществ и кислорода. Если кровеносных сосудов, которые несут питательные вещества в центр опухоли, нет, то опухоль погибает. В одном из исследований изучается возможность применения моноклональных антител под названием бевацизумаб (Авастин) в сочетании с химиотерапией при распространенном раке желудка до и после операции. Авастин блокирует белок-фактор роста, который называется VEGF. Именно белок VEGF и усиливает рост кровеносных сосудов в опухоли.

Лекарства, которые блокируют сигналы, необходимые для роста опухоли

На поверхности всех клеток человеческого организма расположены рецепторы, которые реагируют на ростовые соединения. На раковых клетках данные рецепторы обычно представлены в избытке, именно поэтому опухоль так быстро и бесконтрольно растет. Лекарства, которые блокируют данные рецепторы, называются «ингибиторы».

Рост клеток происходит под влиянием двух основных групп химических соединений: протеинкиназ и тирозинкиназ. В США начато исследование ингибиторов тирозинкиназы под названием иматиниб и лапатиниб (Тайверб) при распространенном раке желудка. Исследование находится на ранних этапах. Врачам известно, что данные препараты безопасны для применения. Однако неясно, помогут ли они вылечить рак желудка.

Бортезомиб (Велкейд)

Бортезомиб – это биологический препарат, который относится к ингибиторам протеасом. Протеасомы – это частицы, которые обеспечивают расщепление белков. Они находятся внутри всех клеток. Бортезомиб нарушает работу протеасом, в результате чего в клетке накапливаются белки, и она погибает. Исследования также показывают, что бортезомиб увеличивает чувствительность раковых клеток к некоторым химиопрепаратам. Новое исследование посвящено совместному влиянию бортезомиба и химиотерапии на распространенный рак желудка. Пациент может присоединиться к данному исследованию при наличии распространенного рака, который не может быть удален хирургически.

Все пациенты получают 8 курсов химиотерапии, куда входит эпирубицин, карбоплатин и капецитабин (Кселода). Также им назначается бортезомиб. Исследование предполагает применение различных доз бортезомиба. Именно так ученые могут определить наилучшую терапевтическую дозу и больше узнать о побочных эффектах лечения.

Эверолимус

Исследование RADR2301 посвящено применению эверолимуса (кодовое название RAD001) при раке желудка, рост и рецидивирование которого продолжается, несмотря на химиотерапию. Эверолимус был разработан для пациентов, которым проводилась пересадка сердца или почки. Этот препарат подавляет иммунную систему, что предотвращает отторжение пересаженного органа. Однако известно также, что эверолимус может останавливать рост раковых клеток. А поэтому цель нового исследования заключается в изучении применения эверолимуса при распространенном раке желудка.

Ингибиторы белков теплового шока

Белки теплового шока помогают другим белкам вызывать раковые изменения в некоторых клетках. Препараты под названием ингибиторы белков теплового шока нарушают передачу сигналов от этих белков к клеткам. Сейчас проводится изучение эффективности ингибитора белков теплового шока под названием AUY922 при распространении рака желудка на другие органы. Из лабораторных исследований известно, что AUY922 подавляет активность фермента АТФ-азы, который помогает клеткам делиться. В исследовании препарат AUY922 сравнивается с химиотерапевтическими препаратами доцетакселом и иринотеканом. Необходимо выяснить, способен ли препарат AUY922 справиться с распространенным раком желудка лучше, чем химиопрепараты. Также нужно больше узнать о побочных эффектах AUY922.

+7 (495) 50 254 50ГДЕ ЛУЧШЕ ЛЕЧИТЬ РАК ЖЕЛУДКА

ru.knowledgr.com

Белки теплового шока (HSP) – семья белков, которые произведены клетками в ответ на воздействие напряженных условий. Они были сначала описаны относительно теплового шока, но, как теперь известно, также выражены во время других усилий включая воздействие холода, Ультрафиолетового света, и во время исцеления раны или модернизации ткани. Много членов этой группы выполняют функцию компаньонки, стабилизируя новые белки, чтобы гарантировать правильное сворачивание или помогая повторно свернуть белки, которые были повреждены напряжением клетки. Это увеличение выражения транскрипционным образом отрегулировано. Драматический upregulation белков теплового шока – ключевая роль ответа теплового шока и вызван прежде всего фактором теплового шока (HSF). HSPs найдены в фактически всех живых организмах от бактерий людям.

Белки теплового шока называют согласно их молекулярной массе. Например, Hsp60, Hsp70 и Hsp80 (наиболее широко изученный HSPs) относятся к семьям белков теплового шока на заказе 60, 70, и 80 kilodaltons в размере, соответственно. У маленького 8-kilodalton белка ubiquitin, который отмечает белки для деградации, также есть особенности белка теплового шока.

Открытие

Известно, что быстрое тепловое укрепление может быть выявлено кратковременным воздействием клеток к подлетальной высокой температуре, которая в свою очередь обеспечивает защиту от последующей и более серьезной температуры. В 1962 итальянский генетик Ферруччо Ритосса сообщил, что высокая температура и метаболический 2,4-dinitrophenol несцепной прибор вызвали характерный образец пыхтения в хромосомах Дрозофилы. Это открытие в конечном счете привело к идентификации белков теплового шока (HSP) или белков напряжения, выражение которых эти затяжки представляли. В 1974 об увеличенном синтезе отобранных белков в клетках Дрозофилы после усилий, таких как тепловой шок сначала сообщили.

Читать еще:  Лечение рака перегородками грецкого ореха

Начав в середине 1960-х, следователи признали, что много HSPs функционируют как молекулярных компаньонок и таким образом играют решающую роль в сворачивании белка, внутриклеточной торговле белков и разрешении с белками, денатурированными высокой температурой и другими усилиями. Поэтому, исследование белков напряжения подверглось взрывному росту.

Функция

Upregulation при напряжении

Производство высоких уровней белков теплового шока может также быть вызвано воздействием различных видов экологических условий напряжения, таких как инфекция, воспламенение, осуществление, воздействие клетки к токсинам (этанол, мышьяк, металлы следа и ультрафиолетовый свет, среди многих других), голодание, гипоксия (кислородное лишение), дефицит азота (на заводах), или водное лишение. Как следствие белки теплового шока также упоминаются как белки напряжения, и их upregulation иногда описывается более широко как часть ответа напряжения.

Механизм, которым тепловой шок (или другие экологические стрессоры) активирует фактор теплового шока, был определен у бактерий. Во время высокой температуры подчеркивают, что внешние мембранные белки (OMPs) не сворачиваются и не могут вставить правильно во внешнюю мембрану. Они накапливаются в космосе periplasmic. Они OMP’s обнаружен DegS, внутренней мембранной протеазой, которая передает сигнал через мембрану к sigmaE транскрипционному фактору. Однако некоторые исследования предполагают, что увеличение поврежденных или неправильных белков вводит в бой HSPs.

Некоторые бактериальные белки теплового шока – upregulated через механизм, включающий термометры РНК, такие как термометр FourU, ПОВЫСИЛСЯ элемент и регулирующий СНГ элемент Hsp90.

Роль компаньонки

Несколько белков теплового шока функционируют как внутриклеточных компаньонок для других белков. Они играют важную роль во взаимодействиях белка белка, таких как сворачивание и помощь в учреждении надлежащей структуры белка (форма) и предотвращение нежелательного скопления белка. Помогая стабилизировать частично развернутые белки, HSPs помогают в транспортировке белков через мембраны в клетке.

Некоторые члены семьи HSP выражены по поводу низко, чтобы смягчить уровни во всех организмах из-за их существенной роли в обслуживании белка.

Управление

Белки теплового шока также происходят при ненапряженных условиях, просто «контролируя» белки клетки. Некоторые примеры их роли «мониторов» – то, что они несут старые белки к «корзине» клетки (протеасома), и они помогают недавно синтезируемым белкам свернуться должным образом.

Эти действия – часть собственной системы ремонта клетки, названной «клеточным ответом напряжения» или «ответом теплового шока».

Сердечно-сосудистый

Белки теплового шока, кажется, служат значительной сердечно-сосудистой роли. Hsp90, hsp84, hsp70, hsp27, hsp20, и альфа B прозрачный обо всех сообщили как наличие ролей в cardiovasculature.

Hsp90 связывает и эндотелиальную азотную окись synthase и разрешимую guanylate циклазу, которые в свою очередь вовлечены в сосудистую релаксацию.

Киназа азотной окисной клетки сигнальный путь, киназа белка G, фосфорилаты маленький белок теплового шока, hsp20. Фосфорилирование Hsp20 коррелирует хорошо с расслаблением гладкой мускулатуры и является одним значительным phosphoprotein, вовлеченным в процесс. Hsp20 кажется значительным в развитии фенотипа гладкой мускулатуры во время развития. Hsp20 также служит значительной роли в предотвращении скопления пластинки, сердечной функции myocyte и предотвращения апоптоза после ишемической раны, и функции скелетной мышцы и ответа инсулина мышц.

Hsp27 – главный phosphoprotein во время женские сокращения. Hsp27 функционирует в маленьких миграциях мышц и, кажется, служит составной роли.

Неприкосновенность

Внеклеточные и мембранные связанные белки теплового шока, особенно Hsp70 вовлечены в обязательные антигены и представление их к иммунной системе.

Клиническое значение

Heat Shock Factor 1 (HSF1) – транскрипционный фактор, который вовлечен в общее обслуживание и upregulation выражения белка Hsp70. Недавно это было обнаружено, что HSF1 – сильный многогранный модификатор канцерогенеза. Мыши нокаута HSF1 показывают значительно уменьшенную заболеваемость опухолью кожи после местного применения (7,12-dimethylbenzanthracene) DMBA, мутаген. Кроме того, запрещение HSF1 мощным аптамером РНК уменьшает митогенетический (MAPK) передача сигналов и вызывает апоптоз раковой клетки.

Заявления

Помощник вакцины против рака

Учитывая их роль в представлении антигена, HSPs полезны как иммунологические помощники в повышении ответа на вакцину. Кроме того, некоторые исследователи размышляют, что HSPs может быть вовлечен во фрагменты связывающего белка от мертвых злокачественных клеток и представления их к иммунной системе. Поэтому HSPs может быть полезен для увеличения эффективности вакцин против рака.

Терапия антирака

Внутриклеточные белки теплового шока высоко выражены в раковых клетках и важны для выживания этих типов клетки. Следовательно маленькие ингибиторы молекулы HSPs, особенно Hsp90 показывают обещание как агентов антирака. Мощный 17-AAG ингибитор Hsp90 в настоящее время находится в клинических испытаниях за обработку нескольких типов рака. HSPgp96 также показывает обещание как лечение антирака и в настоящее время находится в клинических испытаниях против немелкоклеточного рака легких.

Сельскохозяйственный

Исследователи также исследуют роль HSPs на совещании терпимости напряжения к скрещенным заводам, надеясь обратиться к засухе и плохим условиям почвы для сельского хозяйства.

Классификация

Основные белки теплового шока, у которых есть деятельность компаньонки, принадлежат пяти сохраненным классам: HSP33, HSP60, HSP70, HSP90, HSP100 и маленькие белки теплового шока (sHSPs).

Хотя самые важные члены каждой семьи сведены в таблицу здесь, нужно отметить, что некоторые разновидности могут выразить дополнительных компаньонок, co-компаньонок и белки теплового шока, не перечисленные. Кроме того, у многих из этих белков могут быть многократные варианты соединения встык (Hsp90α, и Hsp90β, например) или конфликты номенклатуры (Hsp72 иногда называют Hsp70).

Ссылка на основную публикацию
Adblock
detector